4 crédits
30.0 h
Q1
Enseignants
Bertrand Luc; Collet Jean-François; De Plaen Etienne; Rider Mark coordinateur;
Langue
d'enseignement
d'enseignement
Anglais
Préalables
Bonne connaissance des bases de chimie, physique et biochimie. Connaissances de bases en informatique (utilisation des moteurs de recherche et consultation des bases de données).
Thèmes abordés
Méthodes d'expression, de purification et de renaturation in vitro de protéines (5h)
Séquençage de protéines (2h)
Analyses bioinformatiques (recherche d'homologie, alignements de séquences, études phylogénétiques, recherche de motifs et domains, modélisation tridimensionnelle) (10h)
Structure tridimensionnelle de protéines (par cristallographie et diffraction aux rayons X et par résonance magnétique nucléaire). Relations structure-fonction (3h)
Enzymologie (thermodynamique, cinétique enzymatique pre- et steady-state, méthodes de calcul de constante d'affinité et de paramètres cinétiques, fixation de ligands aux protéines et enzymes allostériques, mutagenèse dirigée, théorie de contrôle métabolique) (10 h)
Séquençage de protéines (2h)
Analyses bioinformatiques (recherche d'homologie, alignements de séquences, études phylogénétiques, recherche de motifs et domains, modélisation tridimensionnelle) (10h)
Structure tridimensionnelle de protéines (par cristallographie et diffraction aux rayons X et par résonance magnétique nucléaire). Relations structure-fonction (3h)
Enzymologie (thermodynamique, cinétique enzymatique pre- et steady-state, méthodes de calcul de constante d'affinité et de paramètres cinétiques, fixation de ligands aux protéines et enzymes allostériques, mutagenèse dirigée, théorie de contrôle métabolique) (10 h)
Acquis
d'apprentissage
d'apprentissage
A la fin de cette unité d’enseignement, l’étudiant est capable de : | |
| 1 | Fournir aux étudiants en sciences biomédicales les outils nécessaires à l¿étude : - des techniques de surexpression/purification et d'analyse de la structure des protéines - de la relation entre la structure et la fonction des protéines - des rôles physiologiques des enzymes. |
La contribution de cette UE au développement et à la maîtrise des compétences et acquis du (des) programme(s) est accessible à la fin de cette fiche, dans la partie « Programmes/formations proposant cette unité d’enseignement (UE) ».
Contenu
Le but est de fournir aux étudiants en sciences biomédicales les outils nécessaires à l'étude des techniques de surexpression/purification et d'analyse de la structure des protéines, de la relation entre la structure et la fonction des protéines et des rôles physiologiques des enzymes.
Thèmes abordés et contenu:
Méthodes d'expression, de purification et de renaturation in vitro de protéines (6h)
Séquençage de protéines (3h)
Analyses bioinformatiques (recherche d'homologie, alignements de séquences, études phylogénétiques, recherche de motifs et domaines, modélisation tridimensionnelle) (3h)
Brève description de l'analyse de structure tridimensionnelle de protéines par diffraction aux rayons X et par résonance magnétique nucléaire (3h)
Analyse d'interactions protéine-protéine (3h)
Cinétique enzymatique pre- et steady-state, mécanismes catalytiques, coopérativité et enzymes allostériques, exemples de relations structure-fonction, représentations de structures de protéines, théorie de contrôle métabolique (12h)
Thèmes abordés et contenu:
Méthodes d'expression, de purification et de renaturation in vitro de protéines (6h)
Séquençage de protéines (3h)
Analyses bioinformatiques (recherche d'homologie, alignements de séquences, études phylogénétiques, recherche de motifs et domaines, modélisation tridimensionnelle) (3h)
Brève description de l'analyse de structure tridimensionnelle de protéines par diffraction aux rayons X et par résonance magnétique nucléaire (3h)
Analyse d'interactions protéine-protéine (3h)
Cinétique enzymatique pre- et steady-state, mécanismes catalytiques, coopérativité et enzymes allostériques, exemples de relations structure-fonction, représentations de structures de protéines, théorie de contrôle métabolique (12h)
Méthodes d'enseignement
Cours magistraux et "workshop" sur des approches bioinformatiques d'analyses de protéines.
Modes d'évaluation
des acquis des étudiants
des acquis des étudiants
Examen écrit (durée 3 h) avec 6 questions et au moins une question posée par chaque professeur. Les étudiants peuvent écrire leurs réponses en Français ou en Anglais.
Il n'y a pas de points négatifs ni pondération en fonction des questions de la matière. Cependant, lorsque les étudiants ont entre 9/20 et 10/20 au terme de la correction, c. à d. typiquement 9,25, 9,5 et 9,75, les enseignants réexaminent l’ensemble des points pour décider si la côte sera arrondie vers le bas ou vers le haut. Si la conclusion est que plus de la moitié des réponses sont insuffisantes, la couverture de la matière sera considérée insuffisante et la côte sera arrondie vers le bas.
Il n'y a pas de points négatifs ni pondération en fonction des questions de la matière. Cependant, lorsque les étudiants ont entre 9/20 et 10/20 au terme de la correction, c. à d. typiquement 9,25, 9,5 et 9,75, les enseignants réexaminent l’ensemble des points pour décider si la côte sera arrondie vers le bas ou vers le haut. Si la conclusion est que plus de la moitié des réponses sont insuffisantes, la couverture de la matière sera considérée insuffisante et la côte sera arrondie vers le bas.
Autres infos
Langue d'enseignement: Anglais (fichiers PDF des présentations Power Point aussi en Anglais).
Ressources
en ligne
en ligne
Il n'y a pas de syllabus ! Les présentations Power Point seront mises à disposition des étudiants sur MoodleUCL.
Bibliographie
- fichier PDF des présentation powerpoint du cours disponibles sur moodle
The students are encouraged to do background reading, for example by consulting numerous comprehensive reviews on the subject matter of the course available in the literature (for example via Pub Med).
Support de cours
- fichier PDF des présentation powerpoint du cours disponibles sur moodle
Faculté ou entité
en charge
en charge
SBIM
