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notamment celles qui concernent le mode d’enseignement (en présentiel, en distanciel ou sous un format comodal ou hybride).
4 crédits
36.0 h + 6.0 h
Q1
Enseignants
Morsomme Pierre; Soumillion Patrice;
Langue
d'enseignement
d'enseignement
Anglais
Thèmes abordés
La biochimie structurale sera abordée par l'acquisition des connaissances et outils de base nécessaires pour manipuler, observer et décrire les structures tri-dimensionnelles des biomolécules. L'étudiant apprendra à utiliser les diverses ressources informatiques liées à la biologie structurale et disponibles sur Internet (bases de données, algorithmes de prédiction, programmes de visualisation). Il apprendra également comment identifier, caractériser et décrire les interactions entre biomolécules.
L'enzymologie sera abordée en rappelant le formalisme de la cinétique enzymatique. Au travers d'études de cas, l'étudiant apprendra à identifier les différentes stratégies catalytiques utilisées par les enzymes et les principes de la catalyse chimique sous-jacents. Ces notions l'amèneront finalement à mieux comprendre les différents mécanismes moléculaires de régulation et d'inhibition de l'activité des protéines.
Acquis
d'apprentissage
d'apprentissage
A la fin de cette unité d’enseignement, l’étudiant est capable de : | |
1 | L'objectif du cours est d'acquérir les principes fondamentaux qui sont à la base des propriétés des protéines et des acides nucléiques, tant du point de vue de la chimie (catalyse et interactions) que de celui de la biologie structurale. Il visera à donner une vision des caractéristiques générales de l'architecture des protéines et des acides nucléiques qui sous-tendent la grande diversité des structures, fonctions et interactions observées dans la nature. L'étudiant apprendra également à comprendre la nature des interactions moléculaires et les mécanismes de catalyse chimique qui sont à la base du fonctionnement des protéines. |
Contenu
L'activité sera essentiellement donnée sous forme de cours magistraux à l'aide de présentations PowerPoint. 6 heures seront organisées en salle informatique sous forme d'exercices ou de visites guidées de sites. Le cours est composé de trois modules de 12h:
Module 1. Les chaînes latérales des acides aminés : - hydrophobicité/hydrophilicité - propriétés électrostatiques et acide/base - nucléophilicité - propriétés rédox. Biochimie structurale : - structuration et interaction : description des forces non covalentes et aspects quantitatifs - la stabilité chimique et thermodynamique des protéines - le repliement des protéines : des mécanismes moléculaires aux maladies conformationnelles - l'observation, la manipulation, la visualisation, la description et la classification des structures tridimensionnelles (en salle informatique)
Module 2. Biochimie structurale des protéines membranaires
Module 3. Enzymologie : - les principes de la cinétique enzymatique (Michaelis Menten, état stationnaire, schéma réactionnel) - les bases de la catalyse chimique par les protéines (catalyse par les chaînes latérales des acides aminés, complémentarité du site actif, catalyse entropique, stabilisation de l'état de transition) - la chimie des cofacteurs et coenzymes - le contrôle de l'activité enzymatique (inhibition, activation, coopérativité, allostérie, effets de l'environnement) - la simulation numérique de la catalyse enzymatique (en salle informatique)
Module 1. Les chaînes latérales des acides aminés : - hydrophobicité/hydrophilicité - propriétés électrostatiques et acide/base - nucléophilicité - propriétés rédox. Biochimie structurale : - structuration et interaction : description des forces non covalentes et aspects quantitatifs - la stabilité chimique et thermodynamique des protéines - le repliement des protéines : des mécanismes moléculaires aux maladies conformationnelles - l'observation, la manipulation, la visualisation, la description et la classification des structures tridimensionnelles (en salle informatique)
Module 2. Biochimie structurale des protéines membranaires
Module 3. Enzymologie : - les principes de la cinétique enzymatique (Michaelis Menten, état stationnaire, schéma réactionnel) - les bases de la catalyse chimique par les protéines (catalyse par les chaînes latérales des acides aminés, complémentarité du site actif, catalyse entropique, stabilisation de l'état de transition) - la chimie des cofacteurs et coenzymes - le contrôle de l'activité enzymatique (inhibition, activation, coopérativité, allostérie, effets de l'environnement) - la simulation numérique de la catalyse enzymatique (en salle informatique)
Méthodes d'enseignement
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Cours ex cathedra en auditoire
Modes d'évaluation
des acquis des étudiants
des acquis des étudiants
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Le cours est divisé en trois modules. Chaque module sera évalué en cours de quadrimestre sous forme d'une interrogation dispensatoire.Un examen écrit sera organisé en session pour les étudiants qui n'ont pas réussi les interrogations au cours du quadrimestre.
Autres infos
Préalable: Cours de base en biochimie (p.ex. Eléments de biochimie - CHM1271)
Ressources
en ligne
en ligne
Tous les documents utilisés au cours (ppt, articles...) sont déposés sur Moodle
Support de cours
- transparents sur moodle
Faculté ou entité
en charge
en charge
BIOL
Force majeure
Modes d'évaluation
des acquis des étudiants
des acquis des étudiants
La crise sanitaire implique des incertitudes quant aux modalités d’évaluation en particulier pour la session de janvier. Deux options sont envisagées selon la sévérité des contraintes liées à la crise sanitaire.
Un plan A en présentiel
Un plan A en présentiel
- Examen écrit
- Examen oral sur Teams
Programmes / formations proposant cette unité d'enseignement (UE)
Intitulé du programme
Sigle
Crédits
Prérequis
Acquis
d'apprentissage
d'apprentissage
Master [60] en sciences biologiques
Master [120] en sciences chimiques
Master [60] en sciences chimiques
Master [120] en biochimie et biologie moléculaire et cellulaire
Master [120] : bioingénieur en chimie et bioindustries