Note du 29 juin 2020
Sans connaitre encore le temps que dureront les mesures de distances sociales liées à la pandémie de Covid-19, et quels que soient les changements qui ont dû être opérés dans l’évaluation de la session de juin 2020 par rapport à ce que prévoit la présente fiche descriptive, de nouvelles modalités d’évaluation des unités d’enseignement peuvent encore être adoptées par l’enseignant ; des précisions sur ces modalités ont été -ou seront-communiquées par les enseignant·es aux étudiant·es dans les plus brefs délais.
Sans connaitre encore le temps que dureront les mesures de distances sociales liées à la pandémie de Covid-19, et quels que soient les changements qui ont dû être opérés dans l’évaluation de la session de juin 2020 par rapport à ce que prévoit la présente fiche descriptive, de nouvelles modalités d’évaluation des unités d’enseignement peuvent encore être adoptées par l’enseignant ; des précisions sur ces modalités ont été -ou seront-communiquées par les enseignant·es aux étudiant·es dans les plus brefs délais.
2 crédits
20.0 h
Q1
Enseignants
Morsomme Pierre; Soumillion Patrice;
Langue
d'enseignement
d'enseignement
Français
Thèmes abordés
La biochimie structurale sera abordée par l'acquisition des connaissances et outils de base nécessaires pour manipuler, observer et décrire les structures tri-dimensionnelles des biomolécules. L'étudiant apprendra à utiliser les diverses ressources informatiques liées à la biologie structurale et disponibles sur Internet (bases de données, algorithmes de prédiction, programmes de visualisation). Il apprendra également comment identifier, caractériser et décrire les interactions entre biomolécules.
L'enzymologie sera abordée en rappelant le formalisme de la cinétique enzymatique. Au travers d'études de cas, l'étudiant apprendra à identifier les différentes stratégies catalytiques utilisées par les enzymes et les principes de la catalyse chimique sous-jacents. Ces notions l'amèneront finalement à mieux comprendre les différents mécanismes moléculaires de régulation et d'inhibition de l'activité des protéines.
Contenu
L'activité sera essentiellement donnée sous forme de cours magistraux à l'aide de présentations PowerPoint. 6 heures seront organisées en salle informatique sous forme d'exercices ou de visites guidées de sites.
Contenu :
1. Les chaînes latérales des acides aminés :
- hydrophobicité/hydrophilicité
- propriétés électrostatiques et acide/base
- nucléophilicité
- propriétés rédox
2. Biochimie structurale :
- structuration et interaction : description des forces non covalentes et aspects quantitatifs
- la stabilité chimique et thermodynamique des protéines
- le repliement des protéines : des mécanismes moléculaires aux maladies conformationnelles
- l'observation, la manipulation, la visualisation, la description et la classification des structures tridimensionnelles (en salle informatique)
3- Enzymologie :
- les principes de la cinétique enzymatique (Michaelis Menten, état stationnaire, schéma réactionnel)
- les bases de la catalyse chimique par les protéines (catalyse par les chaînes latérales des acides aminés, complémentarité du site actif, catalyse entropique, stabilisation de l'état de transition)
- la chimie des cofacteurs et coenzymes
- le contrôle de l'activité enzymatique (inhibition, activation, coopérativité, allostérie, effets de l'environnement)
- la simulation numérique de la catalyse enzymatique (en salle informatique)
Méthodes d'enseignement
Cours ex cathedra en auditoire
Modes d'évaluation
des acquis des étudiants
des acquis des étudiants
Examen écrit
Autres infos
Préalable: Cours de base en biochimie (p.ex. Eléments de biochimie - CHM1271)
Ressources
en ligne
en ligne
Tous les documents utilisés au cours (ppt, articles...) sont déposés sur Moodle
Faculté ou entité
en charge
en charge
BIOL
Programmes / formations proposant cette unité d'enseignement (UE)
Intitulé du programme
Sigle
Crédits
Prérequis
Acquis
d'apprentissage
d'apprentissage
Master [120] : bioingénieur en chimie et bioindustries