Rarissime. Hémoglobine anormale suite à une mutation sur la chaîne α en position 102 où un acide aspartique est remplacé par une tyrosine. Cette mutation entraîne, même à l’état hétérozygote, une diminution de l’affinité de l’hémoglobine pour l’O2 avec une déviation vers la droite de la courbe de dissociation de l’hémoglobine. Cette déviation diminue en cas d’alcalinisation du pH.

Implications anesthésiques: 

valeurs d’oxymétrie pulsée faussement basses à l’air ambiant.

Références : 

-         Poyart C, Schaad O, Kister J, Galacteros F et al. 
Hemoglobin Saint Mandé : functional studies and structural modeling reveal an altered T state. 
Eur J Biochem 1990 ; 194 : 343-8

-        Eguienta S, Martigne L, Dulucq S, Fayon M. 
Pièges de la mesure de la saturation de l’hémoglobine en oxygène : à propos d’un cas de désaturation chronique. 
Arch Pédiatr 2015 ; 22 : 390-2.

Mise-à-jour avril 2015